Il legame peptidico è prodotto nei ribosomi, talora anche nel citoplasma ad opera di enzimi.

Il legame peptidico è un legame covalente azoto e carbonio tra due aminoacidi.

Un aminoacido è composto da un gruppo carbossilico, da un gruppo amminico e da un terzo gruppo R, che caratterizza un aminoacido dall’altro.

Quando il gruppo carbossilico di un aminoacido reagisce col gruppo amminico di un altro aminoacido si forma un legame peptidico, il COOH perde un gruppo ossidrilico OH, mentre il gruppo amminico NH2 perde un protone H+, che condensano in una molecola di acqua.

Il carbonio del COOH manterrà il doppio legame con l’ossigeno rimasto.

Il legame peptidico tra due aminoacidi genera un dipeptide con perdita di acqua, cioè disidratazione.

Quando si uniscono più aminoacidi si forma un polipeptide.

Uno o più polipeptidi formano una proteina.

Il legame carbonio-azoto

Il legame carbonio-azoto è un legame singolo, ma ha le caratteristiche di un legame doppio.

Ha le caratteristiche di un legame doppio, perchè gli atomi non possono ruotare, per cui il legame risulta rigido.

E’ possibile solo la rotazione fra le parti restanti del dipeptide, non è possibile la rotazione del legame peptidico.

Il legame peptidico è planare, cioè si trova su uno stesso piano.

Carbonio e azoto possono posizionarsi in CIS, ma normalmente si posizionano in TRANS così da non ingombrarsi l’un l’altro.

Sequenza aminoacidica

Legame peptidico

Il polipeptide è costituito da 20 possibili diversi aminoacidi, quindi può essere costruito un numero infinito di proteine diverse.

Le estremità delle proteine sono una amminica e una carbossilica.

Per convenzione si scrive l’amminica a sinistra e la carbossilica a destra:

Struttura tridimensionale della proteina

La sequenza aminoacidica determina la struttura tridimensionale della proteina: per cui un capello può essere liscio o riccio.

Una proteina non è una collana di perle, che può assumere la forma che vuole.

Una proteina ha una infinità di possibili configurazioni tridimensionali, ma una sola forma è attiva, cioè funziona.

Le proteine che sono nella configurazione funzionale sono dette native.

Quattro livelli di configurazione funzionale proteica

La struttura primaria di una proteina è la sua sequenza aminoacidica: ogni aminoacido è un perla della collana.

La struttura primaria di una proteina è di due tipi: alfa elica e foglietto beta ripiegato.

Nell’ alfa elica la collana di perle si avvolge a spirale attorno a un immaginario asse verticale, come una scala a chiocciola.

Le catene laterali degli aminoacidi, i gruppi R, sporgono all’esterno di questa spirale.

La stabilità della catena è data da legami di idrogeno tra il carbonio carbonilico di un aminoacido posto al disopra e l’azoto amminico di un aminoacido posto al disotto della scala a chiocciola.

L’avvolgimento è sempre destrorso o antiorario.

Le proteine alfa elica sono importanti per le proteine fibrose dotate di buona elasticità e resistenza, come la cheratina dei capelli e il collagene dei tendini.

Nel foglietto beta ripiegato la collana di perle si appaia formando dei foglietti ripiegati similmente a una gonna a zig-zag.

Il foglietto beta è stabilizzato dai legami idrogeno, come per l’elica.

La glicina e la prolina sono poco presenti nell’elica, ma sono abbondanti nei foglietti beta. Questi aminoacidi fanno fare delle curve molto strette alla la catena: il foglietto beta ripiegato è tipico delle proteine globulari come l’emoglobina e i tanti enzimi catalitici.

Molti polipeptidi hanno regioni a elica e regioni a foglietto.

I gruppi R degli aminoacidi non polari idrofobici tendono a spostarsi verso l’interno della proteina.